免疫球蛋白 G 降解酶 (Immunoglubulin G-degrading enzyme of Streptococcus pyogenes, IdeS)，來自釀膿鏈球菌，是一種常見的來自 A 型鏈球菌的半胱氨酸蛋白酶，具有水解 IgG 的肽鏈內肽酶活性，它可以識別抗體的鉸鏈區即CH1 結構域和CH2 結構域之間并特異性降解 IgG。
糖基化修飾對蛋白質的理化特性和功能有著重要影響。對于非抗體類重組蛋白來說，糖基化修飾作用主要是影響穩定性、半衰期及生物學效應。而對于抗體類重組蛋白，糖基化修飾主要影響其抗體依賴細胞毒性（ADCC）及補體依賴細胞毒性（CDC）。
治療性單克隆抗體屬于IgG類，含有N-連接寡糖。典型的IgG類抗體由兩條重鏈和兩條輕鏈組成，它們形成三個不同的結構域，包括兩個相同的Fab（抗原結合）結構域和一個Fc結構域。Fc 結構域是重鏈的同源二聚體，在Asn-297位置帶有N-糖基化保守位點。
Bottom-up的分析策略是一種將蛋白質/酶的大片段混合物分解成小片段的肽段以進行分析的策略，被廣泛應用于蛋白質組學研究。